Главная страница
Навигация по странице:

  • Вопросы тестового контроля по биохимии Химия белков, ферменты Выберите все правильные ответы

  • Общие пути метаболизма, обмен углеводов Выберите ОДИН наиболее правильный ответ

  • Экзаменационные вопросы по биохимии



    Скачать 86.17 Kb.
    НазваниеЭкзаменационные вопросы по биохимии
    Анкорekzamen_bekha_1.doc
    Дата02.05.2017
    Размер86.17 Kb.
    Формат файлаdoc
    Имя файлаekzamen_bekha_1.doc
    ТипЭкзаменационные вопросы
    #6184
    КатегорияБиология. Ветеринария. Сельское хозяйство
    страница1 из 3
      1   2   3

    Экзаменационные вопросы по биохимии

    1 (1). Первичная структура белка. Зависимость свойств и конформации белков от первичной структуры. Примеры полиморфизма белков, гемоглобин А и F, структурные и функциональные отличия. Наследственные изменения первичной структуры — молекулярные болезни (серповидно-клеточная анемия).

    2 (1). Конформация белковой молекулы (вторичная и третичная структуры). Типы внутримолекулярных связей в белках. Фибриллярные и глобулярные белки (примеры). Четвертичная структура белка. Примеры строения и функционирования олигомерных белков.

    3 (1). Биологические функции белков. Роль пространственной организации полипептидной цепи в образовании активных центров. Взаимодействие белков с лигандами. Денатурация белков.

    4 (1). Гемоглобин - аллостерический белок. Конформационные изменения молекулы гемоглобина. Кооперативный эффект. Регуляторы сродства гемоглобина к кислороду. Структурные и функциональные различия миоглобина и гемоглобина.

    5 (1). Первичная и вторичная структуры ДНК. Правила Чаргаффа. Принцип комплементарности. Типы связей в молекуле ДНК. Биологическая роль ДНК. Молекулярные болезни - следствие генных мутаций.

    6 (1). Роль ферментов в метаболизме. Многообразие ферментов. Специфичность действия ферментов. Классификация ферментов. Изоферменты, мультиферменты.

    7 (1). Механизм действия ферментов. Каталитический (активный) центр. Коферменты и кофакторы. Конкурентное и неконкурентное ингибирование. Использование конкурентных ингибиторов как лекарственных препаратов.

    8 (1). Свойства ферментов. Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации фермента и субстрата, температуры и рН среды.

    9 (1). Основные механизмы регуляции действия ферментов и их роль в регуляции метаболизма. Проферменты.

    10 (2). Принципы количественного определения ферментов. Единицы активности ферментов. Основные направления использования ферментов в медицине. Энзимодиагностика, энзимотерапия, использование ферментов как реагентов.

    11 (1). Катаболические и анаболические пути обмена. Функции метаболизма. Три стадии катаболизма основных питательных веществ в организме. Связь общего пути катаболизма с цепью переноса электронов и протонов и синтезом АТФ. Роль НАД- и ФАД-зависимых дегидрогеназ.

    12 (1). Пировиноградная кислота: пути образования и использования в организме. Окислительное декарбоксилирование пировиноградной кислоты. Строение пируватдегидрогеназного комплекса. Значение витаминных коферментов в декарбоксилировании пирувата.

    13 (1). Ацетил-КоА: источники и основные пути использования в тканях. Компартментализация обмена ацетил-КоА.

    14 (1). Цикл трикарбоновых кислот: последовательность реакций, характеристика ферментов. Амфиболическая функция цитратного цикла. Связь с обменом углеводов, жиров и белков.

    14 (1). Окисление НАДН2 и ФАДН2 в митохондриях. Характеристика основных компонентов дыхательной цепи. Ферментные комплексы. Дегидрирование субстратов и окисление водорода как источник энергии для синтеза АТФ. Роль АТФ в организме.

    15 (1). Сопряжение окисления с фосфорилированием в дыхательной цепи. Н+-АТФсинтетаза мембран митохондрий. Коэффициент Р/О. Разобщение дыхания и фосфорилирования. Гипоэнергетические состояния.

    16 (1). Переваривание и всасывание углеводов. Катаболизм лактозы и сахарозы. Особенности метаболизма фруктозы и галактозы. Наследственные заболевания углеводного обмена: галактоземия, непереносимость сахарозы и лактозы.

    17 (1). Образование и пути использования глюкозо-6-фосфата в организме. Особенности обмена глюкозо-6-фосфата в различных тканях, обусловленные функциональными различиями этих тканей.

    18 (1). Гликолиз - локализация в клетке и тканях, последовательность реакций, биологическая роль, энергетический баланс. Утилизация молочной кислоты в организме человека.

    19 (1). Дихотомический аэробный распад глюкозы: схема последовательности реакций, значение. Энергетический баланс аэробного окисления глюкозы.

    20 (1). Пентозофосфатный путь превращений глюкозы. Реакции окислительного этапа. Роль пентозофосфатного пути в различных тканях.

    21 (1). Обмен гликогена. Регуляция синтеза и распада гликогена. Мобилизация гликогена печени: последовательность реакций, каскадный механизм активации фосфорилазы. Нарушения обмена гликогена.

    22 (1). Биосинтез глюкозы (глюконеогенез): возможные предшественники, последовательность реакций, значение. Регуляция глюконеогенеза из аминокислот.

    23 (1). Роль липидов в организме. Пищевые липиды, суточная потребность. Особенности использования липидов в различных тканях. Депонирование и мобилизация жиров в жировой ткани. Ожирение.

    24 (1). Переваривание жиров. Липазы и фосфолипазы. Желчные кислоты и парные желчные кислоты: строение, образование, биологическая роль. Нарушения переваривания липидов.

    25 (1). Липиды-амфипаты: представители, способность к агрегации, образованию мицелл, бислоев. Полярные липиды как компоненты биомембран и липопротеинов.

    26 (1). Принципы построения биологических мембран. Роль основных компонентов (липидов, белков, углеводов) в структурной организации и функционировании мембран.

    27 (1). Транспорт веществ через мембраны. Механизмы переноса веществ. Транспортные АТФазы. Роль К+,Na+-АТФазы в поддержании трансмембранного потенциала и возбудимости мембраны.

    28 (1). Липопротеины крови: особенности строения, состава и функций разных классов липопротеинов. Роль в обмене триацилглицеролов и холестерола. Диагностическое значение определения уровня холестерола и липопротеинов в крови.

    29 (1). Окисление высших жирных кислот. Последовательность реакций -окисления. Связь окисления жирных кислот с цитратным циклом и дыхательной цепью. Биологическая роль.

    30 (1). Биосинтез жирных кислот в тканях: последовательность реакций, биологическая роль. Компартментализация и регуляция обмена жирных кислот.

    31 (1). Биосинтез ацилглицеролов и фосфолипидов: последовательность реакций, значение. Липотропный эффект фосфолипидов, роль в предупреждении жирового перерождения печени.

    32 (1). Биосинтез и использование кетоновых тел. Гиперкетонемия: причины механизм развития и последствия.

    33 (1). Обмен и функции холестерола. Нарушения обмена холестерола.

    34 (2). Перекисное окисление липидов (ПОЛ) в биомембранах. Субстраты и факторы, способствующие его инициации. Роль ПОЛ в норме и патологии. Арахидоновая кислота как предшественник биологически активных соединений. Биологическая роль витамина Е.

    35 (1). Переваривание белков. Протеиназы. Механизм активации протеиназ желудочно-кишечного тракта. Специфичность (избирательность) гидролиза пептидных связей. Гниение белков (аминокислот) в толстом кишечнике.

    36 (1). Декарбоксилирование аминокислот. Образование биогенных аминов — гистамина, серотонина, ГАМК. Роль биогенных аминов в регуляции метаболизма и функций. Распад биогенных аминов.

    37 (1). Непрямое дезаминирование аминокислот. Роль глутаматдегидрогеназы и глутаминовой кислоты. Реакции трансаминирования, ферменты, биологическое значение.

    38 (1). Источники образования аммиака и пути его обезвреживания в организме. Связывание аммиака в местах образования и транспорт в печень.

    39 (1). Биосинтез мочевины. Связь орнитинового цикла с превращениями фумаровой и аспарагиновой кислот. Причины гипераммониемии. Уремия как следствие нарушения выведения мочевины из организма.

    40 (1). Обмен глутамата и аспартата, роль в азотистом обмене, распад до конечных продуктов.

    41 (1). Обмен фенилаланина и тирозина. Использование тирозина для синтеза катехоламинов, тироксина, меланинов. Распад тирозина до конечных продуктов. Наследственные нарушения обмена фенилаланина и тирозина (фенилкетонурия, алкаптонурия, альбинизм).

    42 (1). Метионин и S-аденозилметионин: строение, участие в процессах трансметилирования. Регенерация S-аденозилметионина из гомоцистеина..

    43 (1). Роль серина и глицина в образовании одноуглеродных групп и их использование в биологических синтезах. Участие ТГФК в этих процессах.

    44 (1). Синтез гема и гемоглобина. Распад гемоглобина, обмен желчных пигментов. Нарушения обмена желчных пигментов. Значение определения желчных пигментов в диагностике желтух.

    45 (1). Строение и биологическая роль нуклеотидов.

    46 (1). Биосинтез пуриновых нуклеотидов. Происхождение атомов N и С пуринового кольца. Резервные пути биосинтеза пуриновых нуклеотидов. Распад пуриновых нуклеотидов. Нарушения обмена пуринов.

    47 (1). Первичная и вторичная структуры РНК. Типы РНК: особенности строения. Основные компоненты белоксинтезирующей системы. Функция рибосом. Адапторная функция тРНК и роль мРНК в синтезе белка.

    48 (1). Биосинтез ДНК (репликация) и мРНК (транскрипция). Процессы "созревания" первичного транскрипта при образовании мРНК.

    49 (1). Биосинтез белков. Генетический код. Последовательность реакций при синтезе полипептидной цепи (инициация, элонгация, терминация) в процессе трансляции на рибосомах. Посттрансляционная модификация молекул белков.

    50 (1). Регуляция синтеза белка. Представление об опероне. Индукция и репрессия синтеза в организме человека. Роль гормонов в регуляции действия генов. Ингибиторы матричных синтезов - антибиотики, интерфероны.

    51 (1). Взаимосвязь обмена аминокислот, жиров и углеводов. Схема превращений глюкозы и аминокислот в жиры. Схема синтеза глюкозы из аминокислот. Схема образования углеродного скелета аминокислот из углеводов и глицерина.

    52 (2). Регуляция метаболизма. Иерархия регуляторных систем. Значение эндокринной системы. Роль гормонов гипоталамуса и гипофиза.

    53 (2). Механизм действия дистантных гормонов. Роль мембраносвязанных ферментов в передаче внешнего сигнала внутрь клетки.

    54 (2). Циклический аденозинмонофосфат – строение, синтез, распад, роль в клетке. Факторы, влияющие на синтез и распад циклического аденозинмонофосфата.

    55 (2). Гормоны передней доли гипофиза - строение, механизм действия, биологическая роль. Последствия нарушений функции гипофиза в разные возрастные периоды.

    56 (2). Гормоны задней доли гипофиза: вазопрессин и окситоцин. Строение, механизм действия, биологическая роль. Последствия нарушения продукции вазопрессина.

    57 (2). Иодтиронины - строение, синтез, механизм действия, биологическая роль. Гипо- и гипертиреозы.

    58 (2). Глюкокортикоиды – образование, механизм действия, биологическая роль, строение. Метаболические изменения при избытке глюкокортикоидов.

    59 (2). Минералокортикоиды – механизм действия, биологическая роль, строение. Метаболические изменения при избытке и недостатке минералокортикоидов.

    60 (2). Ренин-ангиотензиновая система, роль в регуляции водно-электролитного обмена.

    61 (2). Адреналин - механизм действия и биологическая роль, строение, реакции образования адреналина из тирозина.

    62 (2). Глюкагон - строение, факторы, влияющие на секрецию, механизм действия и биологическая роль

    63 (2). Инсулин - строение, образование из проинсулина, регуляция секреции инсулина, взаимодействие инсулина с рецептором.

    64 (2). Изменения активности внутриклеточных ферментов под действием инсулина, влияние инсулина на обмен веществ.

    65 (2). Биохимические изменения при сахарном диабете. Метаболические механизмы развития осложнений при сахарном диабете. Последствия длительной гипергликемии.

    66 (2). Паратгормон и кальцитонин, строение, механизм действия, биологическая роль. Гипер- и гипопаратиреозы.

    67 (2). Половые гормоны - механизм действия, биологическая роль, образование, строение,

    68 (2). Нарушения функций эндокринных желез: гипер- и гипопродукция гормонов. Примеры заболеваний, связанных с дисфункцией эндокринных желез.

    69 (2). Питание - составная часть обмена веществ. Основные компоненты пищевого рациона и их роль. Заменимые и незаменимые компоненты пищевого рациона. Сбалансированное питание. Последствия несбалансированного питания.

    70 (2). Биологическая ценность пищевых белков. Количество и качество белков в питании человека. Заменимые и незаменимые аминокислоты. Комбинирование пищевых продуктов, взаимодополняющих по аминокислотному составу.

    71 (2). Витамины. Источники витаминов для человека. Причины витаминной недостаточности. Гиповитаминозы, авитаминозы, гипервитаминозы. Витаминсодержащие коферменты.

    73 (2). Витамин B1 — коферментные функции, биологическая роль, суточная потребность, пищевые источники, строение, нарушения обмена при недостаточности тиамина.

    74 (2). Витамин B2 — коферментные функции, биологическая роль, суточная потребность, пищевые источники, строение.

    75 (2). Витамин С – биологическая роль, суточная потребность, пищевые источники, строение, нарушения обмена при недостаточности аскорбиновой кислоты.

    76 (2). Витамин B6 —коферментные функции, биологическая роль, пищевые источники, строение. Потребность в витамине B6 в зависимости от качественного состава пищевого рациона.

    77 (2). Фолиевая кислота - коферментные функции, биологическая роль, суточная потребность, источники, строение. Нарушения обмена при недостаточности фолиевой кислоты. Механизм бактериостатического действия сульфаниламидных препаратов.

    78 (2). Витамин РР — коферментные функции, биологическая роль, суточная потребность, пищевые источники, строение.

    79 (2). Витамин B12 – биологическая роль, суточная потребность, источники. Причины недостаточности витамина B12 в организме и ее проявления. Роль "внутреннего фактора Касла" в усвоении витамина B12.

    80 (2). Жирорастворимые витамины А, Е и К – биологическая роль, пищевые источники, причины и проявления гипо- и гипервитаминоза.

    81 (2). «Витамин D». Образование активной формы витамина из провитамина. Биологическая роль. Нарушения обмена при недостаточности витамина D3 у детей.

    82 (2). Обмен железа. Суточная потребность, источники, всасывание, транспорт, депонирование, использование в организме, реутилизация железа.

    83 (2). Неорганические метаболиты: натрий, калий, медь, цинк, магний, фтор, йод, селен, сульфат, роль в организме.

    84 (2). Безопасность пищи. Химические и биологические загрязнители, их влияние на обмен веществ. Метаболизм этанола.

    85 (2). Роль печени в обезвреживании ксенобиотиков. Механизмы обезвреживания веществ в печени. Стадии (фазы) химической модификации. Роль реакций конъюгации в детоксикации продуктов обмена и лекарственных препаратов (примеры).

    86 (2). Компартментализация метаболических процессов в печени. Регуляция направления потока метаболитов через мембраны внутриклеточных (субклеточных) структур. Значение в интеграции обмена веществ.

    87 (2). Роль печени в углеводном обмене. Источники глюкозы крови и пути метаболизма глюкозы в печени.

    88 (2). Роль печени в азотистом обмене. Пути использования фонда аминокислот в печени.

    89 (2). Роль печени в обмене липидов.

    90 (2). Монооксигеназная цепь окисления в мембранах эндоплазматической сети печеночных клеток, компоненты, последовательность реакций, роль в метаболизме ксенобиотиков и природных соединений. Цитохром Р450. Индукторы и ингибиторы микросомальных монооксигеназ.

    91 (2). Роль почек в поддержании гомеостаза организма. Механизмы ультрафильтрации, канальцевой реабсорбции и секреции. Гормоны, влияющие на диурез.

    92 (2). Особенности обмена в скелетных мышцах и миокарде: характеристика основных белков, молекулярные механизмы мышечного сокращения, энергетическое обеспечение мышечного сокращения.

    93 (2). Важнейшие биополимеры соединительной ткани и межклеточного матрикса (коллаген, эластин, протеогликаны), состав, пространственная структура, биосинтез, функции.

    94 (2). Метаболизм эритроцита: роль гликолиза и пентозофосфатного пути. Метгемоглобинемия. Ферментативная антиоксидантная система клетки. Причины и последствия дефицита глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы эритроцитов.

    95 (2). Буферные системы крови и кислотно-основное состояние (КОС). Роль дыхательной и выделительной систем в поддержании КОС. Нарушения кислотно-основного баланса.

    96 (2). Диагностическое значение определения метаболитов в крови и моче.

    97 (2). Низкомолекулярные азотсодержащие вещества крови ("остаточный азот'') и диагностическое значение их определения. Гиперазотемия (ретенционная и продукционная).

    98 (2). Особенности обмена в нервной ткани. Биологически активные молекулы нервной ткани.

    99 (2). Белки плазмы крови — биологическая роль. Гипо- и гиперпротеинемии, диспротеинемия. Альбумин — функции, причины гипоальбуминемии и ее проявления. Иммуноглобулины. Белки острой фазы. Диагностическое значение определения фракций белков плазмы крови.

    100 (2). Характеристика основных факторов гемокоагуляции. Свертывание крови как каскад реакций активации проферментов путем протеолиза. Биологическая роль витамина К.

    Вопросы тестового контроля по биохимии

    Химия белков, ферменты

    Выберите все правильные ответы:


    1. Факторами устойчивости коллоидных растворов белка являются:

    А. молекулярная масса белка;

    Б. способность связывать природные лиганды;

    В. наличие простетических групп в молекуле;

    Г. одноимённый электрический заряд;

    Д. гидратная оболочка

    2. Нейтрализация электрического заряда белковой молекулы лежит в основе реакций осаждения белков:

    А. этиловым спиртом;

    Б. сульфатом аммония;

    В. хлоридом натрия;

    Г. сульфатом меди;

    Д. серной кислотой

    3. Разрушение гидратной оболочки белковой молекулы лежит в основе осаждения белка:

    А. нагреванием;

    Б. этиловым спиртом;

    В. ацетоном;

    Г. концентрированной Н24;

    Д. концентрированной НNО3

    4. При высаливании белков плазмы крови при более высокой концентрации сульфата аммония осаждаются альбумины, потому что они по сравнению с глобулинами:

    А. более гидрофильны;

    Б. обладают более высокой молекулярной массой;

    В. обладают более высоким электрическим зарядом;

    Г. более гидрофобны;

    Д. имеют больший размер молекулы

    5. Денатурацию белка могут вызвать:

    А. концентрированные кислоты;

    Б. концентрированные щёлочи;

    В. соли тяжёлых металлов;

    Г. сульфат аммония;

    Д. хлорид натрия

    6. Для денатурированных белков характерно:

    А. увеличение растворимости в воде;

    Б. изменение конформации молекулы;

    В. потеря биологической активности;

    Г. увеличение гидрофобности молекулы;

    Д. меньшая устойчивость к действию протеолитических ферментов

    7. Различия белков по молекулярной массе составляют основу использования следующих методов разделения:

    А. изоэлектрическое фокусирование;

    Б. аффинная хроматография;

    В. ионообменная хроматография;

    Г. гель-фильтрация;

    Д. ультрацентрифугирование

    8. Для разделения белков по электрическому заряду используются:

    А. ультрацентрифугирование;

    Б. диализ;

    В. осаждение органическими растворителями;

    Г. ионообменная хроматография;

    Д. изоэлектрическое фокусирование

    9. Для очистки белков от низкомолекулярных примесей используют:

    А. ионообменную хроматографию;

    Б. электрофорез;

    В. изоэлектрическое фокусирование;

    Г. гель-фильтрацию;

    Д. диализ

    10. Белковой природой ферментов обусловлены их:

    А. термолабильность;

    Б. высокая специфичность действия;

    В. зависимость скорости реакции от рН среды;

    Г. обратимость действия;

    Д. зависимость скорости реакции от концентрации фермента

    11. Абсолютной специфичностью действия обладают ферменты:

    А. пепсин;

    Б. липаза;

    В. уреаза;

    Г. аргиназа;

    Д. амилаза

    12. Относительной специфичностью действия обладают ферменты:

    А. уреаза;

    Б. трипсин;

    В. химотрипсин;

    Г. липаза;

    Д. пепсин

    13. Стереохимической специфичностью обладает фермент, если он катализирует превращение

    А. L-изомеров в D-изомеры;

    Б. α-гликозидов, но не β-гликозидов;

    В. цис-изомеров в транс-изомеры;

    Г. L-изомера, но не D-изомера;

    Д. цис-изомера, но не транс-изомера

    14. Для того, чтобы определить общую активность фермента, нужно знать:

    А. концентрацию субстрата в среде до инкубации;

    Б. разведение биоматериала;

    В. концентрацию субстрата в среде после инкубации;

    Г. количество биоматериала, взятого на анализ;

    Д. время инкубации пробы

    15. Для конкурентного ингибирования ферментов характерно:

    А. связывание ингибитора с активным центром фермента;

    Б. структурное сходство ингибитора и субстрата;

    В. зависимость степени ингибирования от концентрации ингибитора;

    Г. снижение оборотов фермента под действием ингибитора;

    Д. связывание ингибитора с участком, отличным от активного центра

    16. Для неконкурентного ингибирования ферментов характерно:

    А. отсутствие структурного сходства ингибитора и субстрата;

    Б. зависимость степени ингибирования от концентрации ингибитора;

    В. уменьшение сродства фермента к субстрату в результате изменения конформации активного центра;

    Г. снижение оборотов фермента под действием ингибитора;

    Д. структурное сходство ингибитора и субстрата

    17. Для аллостерических ферментов характерно:

    А. высокая молекулярная масса;

    Б. наличие четвертичной структуры;

    В. наличие регуляторного центра;

    Г. отсутствие активного центра;

    Д. конформационные изменения молекулы в присутствии эффекторов

    18. Взаимодействие аллостерического эффектора с ферментом вызывает:

    А. частичный протеолиз;

    Б. изменение конформации фермента;

    В. фосфорилирование или дефосфорилирование фермента;

    Г. изменение природы образующегося продукта реакции;

    Д. изменение сродства активного центра к субстрату

    19. Регуляция активности ферментов путём ковалентной модификации предполагает:

    А. кооперативный эффект;

    Б. конкурентное ингибирование;

    В. аллостерическое ингибирование;

    Г. частичный протеолиз профермента;

    Д. фосфорилирование — дефосфорилирование

    20. В ходе превращения профермента в фермент происходит:

    А. отщепление фрагмента полипептидной цепи;

    Б. сближение радикалов аминокислот, формирующих активный центр;

    В. отщепление остатка фосфорной кислоты от молекулы профермента;

    Г. присоединение остатка фосфорной кислоты к молекуле профермента;

    Д. изменение пространственной конформации молекулы

    21. Наличие проферментных форм характерно для ферментов:

    А. трипсина;

    Б. химотрипсина;

    В. энтерокиназы;

    Г. эластазы;

    Д. пируватдегидрогеназы

    22. Для мультимолекулярных ферментных комплексов характерны:

    А. определённый порядок расположения каталитических белков в пространстве;

    Б. связывание ферментов в единый недиссоциирующий комплекс;

    В. отсутствие диффузии промежуточных продуктов в окружающую среду;

    Г. высокая скорость перемещения субстратов с одного активного центра на другой;

    Д. одинаковая скорость реакции, катализируемой мультиферментным комплексом и его изолированными ферментами

    23. Молекулярные формы лактатдегидрогеназы отличаются друг от друга:

    А. молекулярной массой;

    Б. электрофоретической подвижностью;

    В. чувствительностью к аллостерическим эффекторам;

    Г. сродством к субстратам и продуктам реакции;

    Д. типом катализируемой химической реакции

    24. Иммобилизованные на носителе ферменты отличаются от нативных ферментов:

    А. меньшей устойчивостью к денатурирующим воздействиям;

    Б. избирательным сродством к тканям;

    В. более стабильной третичной структурой;

    Г. большей устойчивостью к протеолитическим ферментам;

    Д. более выраженными антигенными свойствами

    25. Повышение активности ферментов в плазме крови при патологических состояниях происходит вследствие:

    А. увеличения проницаемости мембран клеток повреждённых тканей;

    Б. выхода фермента в кровь из разрушенных клеток;

    В. снижения активности ферментов в повреждённых тканях;

    Г. замедления синтеза ферментов в повреждённых тканях;

    Д. денатурации ферментов

    26. Активность ферментов в клинике оценивают по:

    А. изменению концентрации субстрата;

    Б. изменению концентрации продукта реакции;

    В. изменению содержания восстановленных форм коферментов;

    Г. количеству щёлочи, израсходованному на титрование кислот, образующихся в процессе реакции;

    Д. количеству ферментативного белка в исследуемом материале

    27. Для определения скорости ферментативной реакций, протекающих с изменением интенсивности поглощения световых и ультрафиолетовых волн, используются методы:

    А. фотоколориметрические;

    Б. спектрофотометрические;

    В. титрометрические;

    Г. гравиметрические;

    Д. манометрические



    Общие пути метаболизма, обмен углеводов

    Выберите ОДИН наиболее правильный ответ:


    1. Примером катаболического пути может служить:

    А. образование белков из аминокислот;

    Б. образование глюкозы из пирувата;

    В. образование жирных кислот и глицерола из жиров;

    Г. образование нуклеиновых кислот из нуклеотидов;

    Д. образование полисахаридов из моносахаридов

    2. Потреблением энергии АТФ с образованием АДФ и фосфата сопровождается превращение:

    А. жиров в жирные кислоты и глицерол;

    Б. жирных кислот в ацетил-КоА;

    В. аминокислот в пируват;

    Г. ацетил-КоА в жирные кислоты;

    Д. белков в аминокислоты

    3. Коферменты вступают в реакцию окислительного декарбоксилирования пирувата в следующей последовательности:

    А. ТДФ, липоевая кислота, ФАД, НАД, КоА-SH;

    Б. ТДФ, липоевая кислота, КоА-SH, ФАД, НАД;

    В. ТДФ, КоА-SH, НАД, ФАД, липоевая кислота;

    Г. НАД, ФАД, КоА-SH, липоевая кислота, ТДФ;

    Д. ТДФ, КоА-SH, ФАД, липоевая кислота, НАД

    4. Ковалентно связанными коферментами пируватдегидрогеназного комплекса являются:

    А. ТДФ, липоевая кислота, HS-KoA;

    Б. ТДФ, липоевая кислота, ФАД;

    В. липоевая кислота, ФАД, НАД;

    Г. ТДФ, HS-KoA, НАД;

    Д. HS-KoA, ФАД, НАД

    5. Диссоциирующими коферментами пируватдегидрогеназного комплекса являются:

    А. ТДФ и липоевая кислота;

    Б. липоевая кислота и HS-KoA;

    В. HS-KoA и НАД;

    Г. НАД и ФАД;

    Д. ФАД и ТДФ

    6. Скорость пируватдегидрогеназной реакции увеличивается при:

    А. увеличении концентрации ацетил-КоА;

    Б. уменьшении концентрации АМФ;

    В. увеличении концентрации ГТФ;

    Г. снижении соотношения АТФ/АДФ;

    Д. увеличении соотношения НАДН/НАД+

    7. Субстратным фосфорилированием сопровождается реакция цикла трикарбоновых кислот:

    А. превращение фумарата в малат;

    Б. переход сукцинил-КоА в сукцинат;

    В. превращение -кетоглутарата в сукцинил-КоА;

    Г. переход цис-аконитата в изоцитрат;

    Д. превращение цитрата в цис-аконитат

    8. Скорость цикла трикарбоновых кислот снижается при:

    А. увеличении концентрации оксалоацетата:

    Б. снижении соотношения НАДН/НАД+;

    В. увеличении соотношения АТФ/АДФ;

    Г. снижении соотношения НАДФН/НАДФ+;

    Д. увеличении концентрации АМФ

    9. Синтез АТФ, не сопряжённый с переносом электронов ферментами дыхательной цепи, называется:

    А. свободным окислением;

    Б. окислительным фосфорилированием;

    В. субстратным фосфорилированием;

    Г. общим путём катаболизма

    Д. тканевым дыханием

    10. Непосредственным акцептором электронов от НАДН в митохондриальной дыхательной цепи является:

    А. ФАД;

    Б. ФМН;

    В. убихинон;

    Г. цитохром с;

    Д. кислород

    11. При переносе электронов в дыхательной цепи внутренней митохондриальной мембраны:

    А. концентрация протонов в межмембранном пространстве увеличивается;

    Б. концентрация протонов в матриксе митохондрий увеличивается;

    В. значение рН межмембранного пространства находится в щелочной среде;

    Г. ускоряется транспорт АТФ из межмембранного пространства в матрикс;

    Д. протоны перемещаются в матрикс против градиента концентрации

    12. Энергия, выделяемая при переносе электронов в митохондриальной дыхательной цепи, используется для переноса:

    А. протонов из матрикса в межмембранное пространство против градиента концентрации;

    Б. протонов из межмембранного пространства в матрикс против градиента концентрации;

    В. АТФ из межмембранного пространства в матрикс;

    Г. неорганического фосфата из матрикса в межмембранное пространство;

    Д. АДФ из матрикса в межмембранное пространство

    13. Сопряжение окисления и фосфорилирования в митохондриях характеризует:

    А. количество поглощённого кислорода;

    Б. отношение потреблённого неорганического фосфата к поглощённому кислороду;

    В. отношение поглощённого кислорода к потреблённому неорганическому фосфату;

    Г. отношение АТФ/АДФ;

    Д. количество образовавшихся молекул воды

    14. Разобщение окисления и фосфорилирования в митохондриях означает, что:

    А. ускоряется образование АТФ из АДФ и Фн;

    Б. прекращается потребления кислорода, но происходит синтез АТФ;

    В. прекращается синтез АТФ, но происходит потребление кислорода;

    Г. прекращается потребление кислорода;

    Д. ускоряется распад АТФ до АДФ и Фн

    15. Субстратом микросомального окисления является кислота:

    А. глутаминовая;

    Б. арахидоновая;

    В. аспарагиновая;

    Г. молочная;

    Д. яблочная

    16. Увеличение скорости микросомального окисления субстратов происходит под действием:

    А. фенобарбитала;

    Б. гепарина;

    В. солей тяжелых металлов;

    Г. оксида углерода;

    Д. женских половых гормонов

    17. В результате гидроксилирования в микросомальной системе печени, как правило:

    А. повышается гидрофильность лекарственных веществ;

    Б. увеличивается токсичность лекарственных веществ;

    В. замедляется выведение лекарственных веществ из организма;

    Г. усиливается накопление лекарственных веществ в тканях;

    Д. снижается суточная терапевтическая доза лекарственных веществ

    18. Цитохром Р450, являющийся заключительным звеном монооксигеназной цепи:

    А. принимает электроны непосредственно от НАДФН;

    Б. активируется оксидом углерода (СО);

    В. специфичен к гидрофильным субстратам;

    Г. включает один атом из молекулы кислорода в окисляемый субстрат;

    Д. содержит гемовое железо с неизменной степенью окисления

    19. Микросомальное окисление называется свободным, потому что:

    А. ферменты монооксигеназной цепи не имеют субстратной специфичности;

    Б. оно не сопряжено с фосфорилированием и генерацией АТФ;

    В. в этом процессе активированный кислород непосредственно внедряется в окисляемый субстрат;

    Г. цитохром Р450 катализирует не только гидроксилирование, но и реакции других типов;

    Д. источниками водорода в реакциях микросомального окисления являются как НАДФН, так и НАДН

    20. Фермент лактаза синтезируется клетками:

    А. слюнных желез;

    Б. поджелудочной железы;

    В. слизистой желудка;

    Г. слизистой тонкой кишки;

    Д. слизистой толстой кишки

    21. Образование НАДН в гликолизе происходит в реакции:

    А. глюкозо-6-фосфат  фруктозо-6-фосфат;

    Б. глицеральдегид-3-фосфат  1,3-дифосфоглицерат;

    В. диоксиацетонфосфат  глицеральдегид-3-фосфат;

    Г. 2-фосфоглицерат  фосфоенолпируват;

    Д. пируват  лактат

    22. Протекание реакций промежуточного звена между аэробным гликолизом и циклом трикарбоновых кислот обеспечивает фермент:

    А. ацетил-КоА-синтетаза;

    Б. лактатдегидрогеназа;

    В. пируваткиназа;

    Г. цитратсинтаза;

    Д. пируватдегидрогеназа

    23. Специфическую стадию аэробного дихотомического окисления глюкозы составляет:

    А. цикл трикарбоновых кислот;

    Б. образование рибулозо-5-фосфата;

    В. образование пирувата из глюкозы;

    Г. образование УДФ-глюкозы;

    Д. окислительное декарбоксилирование пирувата

    24. Перенос водорода с цитоплазматического НАДН в митохондрии в процессе аэробного окисления глюкозы происходит при помощи:

    А. малата;

    Б. оксалоацетата;

    В. фосфоенолпирувата;

    Г. глицеральдегид-3-фосфата;

    Д. всех перечисленных соединений

    25. Глюкозу, меченную 14С в 1-м положении, инкубировали в среде, содержащей ферменты пентозофосфатного пути окисления. Метка будет обнаружена:

    А. в СО2;

    Б. в рибулозо-5-фосфате;

    В. в рибозо-5-фосфате;

    Г. в ксилулозо-5-фосфате;

    Д. ни в одном из названных соединений
      1   2   3
    написать администратору сайта