Искусство
Языки
Языкознание
Вычислительная техника
Информатика
Экономика
Финансы
Психология
Биология
Сельское хозяйство
Ветеринария
Медицина
Юриспруденция
Право
История
Физика
Экология
Этика
Промышленность
Энергетика
Связь
Автоматика
Электротехника
Философия
Религия
Логика
Химия
Социология
Политология
Геология
Лекция аминок.- конспект. Лекция 12. Аминокислоты. Пептиды. Белки
 Скачать 207 Kb.
|
|
Лекция №12. -Аминокислоты. Пептиды. Белки Белки – сложные биополимеры, мономерами которых являются -аминокислоты. В составе белков в организме человека встречаются только 20-аминокислот. Индивидуальность белков определяется порядком чередования аминокислот в белке. Белки это важнейший класс биологических соединений. Они играют ключевую роль в клетке, присутствуют в виде главных компонентов в любых формах живой материи, поэтому по-прежнему неопровержимо определение Ф.Энгельса, что «жизнь есть способ существования белковых тел». Белки чрезвычайно разнообразны по структуре и выполняют многочисленные биологические функции. Так в одном организме Escherichia сolli содержится более 3000 различных белков. Название белки получили от яичного белка, который с незапамятных времен использовался в пищу. Молекулярная масса белков варьирует от 5000 до 1млн и более. Белками являются ферменты, гормоны, антибиотики, токсины. Белки выполняют разнообразные функции: каталитические (ферменты), двигательные (актин, миозин) транспортные (гемоглобин, миоглобин, цитохромы), защитные (иммуноглобулины, антигены, фибриноген), рецепторные (родопсин), регуляторные (гистоны, репрессоры,) запасающие (казеин, овальбумин) Энергетическую функцию выполняют запасающие белки или иные в условиях длительного голодания или интенсивной длительной работы мышц. Сравнительно небольшие молекулы с массой до 5000 называют пептидами, к ни относят некоторые гормоны (вазопрессин, адренокортикотропный гормон), глюкагон, нейропептиды мозга (эндорфин), пептиды сна, памяти, и т.п., алкалоиды (эрготамин) антибиотики (грамицидин) I. -Аминокислоты -Аминокислоты – гетерофункциональные соединения, молекулы которых содержат карбоксильную и аминогруппу у одного и того же атома углерода. В большинстве АК, этот атом углерода - хиральный центр. В АК, которые являются мономерами белков, он имеет относительную - L конфигурацию. Конфигурация определяется по первому хиральному атому (-углерод).  Все -АК имеют общий фрагмент или “стандартный блок” и отличаются радикалом у -углеродного атома. Отсутствует радикал только у глицина, у него вместо радикала атом водорода.  NH2 – СН – СООНR 1. Номенклатура аминокислот и их классификация и по строению радикалов Названия для АК применяют преимущественно тривиальные (глицин от слова сладкий –glykos, серин от слова serieum – шелковистый, получен из фибрина шелка), для записи используют их трехбуквенное обозначение. В составе полипептидной цепочки остаток АК, не имеющий карбоксильной группы в стандартном блоке называется с изменением окончания –ИН на –ИЛ. Например, глицил вместо глицин и т.д. По строению углеродного скелета радикалов АК делятся на алифатические, ароматические и гетероциклические. В составе радикалов могут быть функциональные группы, придающие им специфические свойства: карбоксильная, амино-, тиольная, амидная, гидроксильная, гуанидиновая. Сами АК все в воде растворимы, но в составе белка свойства радикала оказывают влияние на растворимость белка в воде, поэтому АК с гидрофобными неполярными радикалами формируют нерастворимые белки (коллаген), АК с гидрофильными полярными радикалами формируют растворимые в воде белки (альбумины). Гидрофобные радикалы это углеводородные структуры, которые способны «склеиваться» друг с другом образуя гидрофобные связи, но не образуют водородные связи с водой и поэтому не растворяются в ней. К ним относятся радикалы с неполярными связями (углеводородные радикалы). Гидрофильные радикалы имеют полярные связи и образуют диполь-дипольные или водородные связи водой. Гидрофобные и гидрофильные радикалы АК определяют пространственное строение белка, в который они входят. Среди полярных радикалов также выделяют с зарядом (положительно и отрицательно заряженные), они лучше растворяются в воде и незаряженные, они растворяются в воде хуже. Таблица. Строение аминокислот – мономеров белка
Химические свойства 1. АК в растворе. Кислотно-основные свойства АК Все АК хорошо растворимы в воде из-за наличия «стандартного блока». Наличие основного (аминогруппа) и кислотного (карбоксил) центра обуславливают амфотерность АК и автодиссоциацию. В растворе АК существуют в виде биполярного иона или цвиттер-иона: NH2 – СН2 – СООН +NH3 – СН2 – СОО- диполярный ион (биполярный ион)АК взаимодействуют со щелочами по карбоксильной группе и кислотами по аминогруппе:   Кислотный центр СООН и основный центр аминогруппы образуют с Си(ОН)2 хелатный комплекс синего цвета.  Большинство АК в растворе имеют нейтральную среду, но если в радикале присутствуют основные центры (аминогруппы, гуанидин), то среда становится щелочной: рН7; в эту группу входят диаминомонокарбоновые «основные» АК: лизин, орнитин, а также аргинин. NH2 – СН – СООН + Н2О +NH3 – СН – СОО- + ОН- (СН2)3- NH2 (СН2)3-NH+3 орнитинЕсли в радикале имеется кислотный центр это «кислые» АК. К ним относятся дикарбоновые моноаминокислоты аспарагиновая и глутаминовая, в растворе данных кислот рН 7.NH2 – СН – СООН + Н2О +NH3 – СН – СОО- Н3О+ СН2 – СООН СН2 – СОО- у кислых АК будет при рН 7, а у основных АК при рН7. 2. Характерные химические реакции АК по карбоксильной и аминогруппам
Аминогруппа является сильным нуклеофильным реагентом и взаимодействует с электронодефицитным атомом углерода на субстрате. Например, с СН31 и ангидридом и хлорангидридом уксусной кислоты (SN), образуя N-алкильные и N-ацильные производные (SN) 1. АЛКИЛИРОВАНИЕ АК  2. АЦИЛИРОВАНИЕ АК  3. ПРИСОЕДИНЕНИЕ – ОТЩЕПЛЕНИЕ (ОБРАЗОВАНИЕ ОСНОВАНИЙ ШИФФА)  С оксогруппой –С=О идет реакция присоединения - отщепления (AN –Е). Образуя имины или основания Шиффа. Эта реакция используется в количественном определении АК в растворах, так как титрование щелочью невозможно, его проводят после блокады аминогруппы формальдегидом, в результате остается кислая карбоксильная группа, количество этих групп определяется титрованием щелочью, метод получил название «формольное титрование» или метод Серенсена. 3. Окислительное дезаминирование in vitro или реакция Ван-Слайка С HNO2 аминогруппа АК, как первичный алифатический амин вступает в реакцию окислительного дезаминирования, в результате аминогруппа превращается в гидроксильную. Эти реакции легли в основу количественного определения амино- и карбоксильных групп в растворах АК. 
Карбоксильная группа является электрофильным субстратом в реакции SN и взаимодействует с нуклеофильной аминогруппой, образуя амидную или пептидную связь.  5. Качественная реакция на --аминокислоты – образование окрашенного сине-фиолетового соединения с нингидрином 6. Биохимические реакции -аминокислотАК – мономеры белков, поэтому их превращения в организме связаны с метаболизмом белков. Основной способ получения АК организмом – гидролиз белков. Существует 8 (у детей 10) незаменимых АК, которые могут поступать в организм только с белковой пищей, это Валин, Лейцин, Изолейцин, Треонин, Лизин, Метионин, Фенилаланин, Триптофан, (Мнемонический прием для запоминания: Только Врач И Фармацевт Могут Лечить Людей Таблетками, кроме Тирозина). Для растущих организмов незаменимы также гистидин и аргинин. Заменимые АК синтезируются в организме из других АК и кетокислот реакцией трансаминирования или переаминирования Трансаминорование  АЛАНИН ЩУК  ПВК АСПАРАГИНОВАЯ КИСЛОТА Под действием кофермента НАД+ или НАДФ+ идет окислительное дезаминирование АК in vivo, в отличие от in vitro образуются оксогруппы кетокислот Окислительное дезаминирование (in vivo)  NH2 – СН2 – СООН О = СН2 – СООНДекарбоксилирование, образование биогенных аминов  Название биогенных аминов: из серина – коламин, из лизиа – кадаверин, из триптофана - триптамин Поликонденсация АК, образование полипептида    Номенклатура полипептидных цепей: название начинается с N-конца цепочки, остатки АК без гидроксильных групп называются как радикалы, с заменой окончания –ИН на –ИЛ, последняя АК называется полностью с окончанием –ИН. Ала – Цис-Фен: Аланилцистеилфенилаланин Строение пептидной связи: наличие р-п сопряжения, sp2-гибридизации атомов углерода, азота и кислорода в ней определяет ее плоскостное строение и отсутствие вращений вдоль оси связи и транс- конформацию. II. Белки и пептиды Строение белков и полипептидов. Пептиды, содержащие до 10 остатков АК, называют олигопептиды. От 10-50 – полипептиды, более 50 – белки. 1. Характеристика первичной структуры белковой или полипептидной молекулы. Первичная структура это последовательность АК, связанных пептидной связью.  
За счет внутримолекулярных взаимодействий белки образуют определенную пространственную структуру называемую «конформация белков». Вторичная структура определяется пространственным строением молекулы и представляет собой наиболее выгодную конформацию в виде правозакрученной - спирали или складчатую -структуру. Стабилизация вторичной структуры идет за счет водородных связей между пептидными группами. 
Третичная структура возникает за счет взаимодействия пептидных связей и боковых радикалов в водном растворе. Молекула белка укладывается в пространстве в виде «глобулы» или «клубка» за счет гидрофобного взаимодействия неполярных или гидрофобных радикалов внутри глобулы, ионных связей между заряженными радикалами, дисульфидных ковалентных мостиков, образованных при окислении цистеина В ЦИСТИН, водородных связей между полярными радикалами и водой.   . Свойства белков
А. на пептидную связь
 ОБРАЗОВАНИЕ БИУРЕТА Б. на ароматические структуры ксантопротеиновая реакция – взаимодействие с азотной кислотой с образованием нитробензольных производных желтого цвета. |
|||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
