Искусство
Языки
Языкознание
Вычислительная техника
Информатика
Финансы
Экономика
Биология
Сельское хозяйство
Психология
Ветеринария
Медицина
Юриспруденция
Право
Физика
История
Экология
Промышленность
Энергетика
Этика
Связь
Автоматика
Математика
Электротехника
Философия
Религия
Логика
Химия
Социология
Политология
Геология
Вопросы по биохимии 1-го семестра. ярославская государственная медицинская академия министерства здравоохранения российской федерации
 Скачать 3.14 Mb.
|
|
68.
69.
70.
71.
72.
73.
74.
75.
Раздел: ФЕРМЕНТЫ Тема: Строение, свойства и классификация ферментов. Определение активности ферментов. Вопросы открытого типа 1. (4) Дайте определение понятия «ферменты». Перечислите свойства ферментов. 2. (4 ) Приведите доказательства белковой природы ферментов. 3. (4) Дайте определения понятия «стереохимическая специфичность ферментов». Приведите примеры. 4. (4) Изобразите графически и поясните зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации температуры и рН среды. 5. (4) Дайте определение понятия «абсолютная специфичность действия ферментов». Приведите пример. 6. (4) Дайте определение понятия «олигодинамичность» ферментов. Приведите пример. 7. (4) Изобразите графически и поясните зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата и фермента. 8. (4) Дайте определение понятия «относительная специфичность действия ферментов». Приведите пример. 9. (4) Дайте определение понятия «молекулярная активность фермента». Укажите аналитические методы, применяемые для определения активности ферментов. 10. (4) Дайте определение понятия «общая активность фермента». Приведите формулу для расчёта общей активности. 11. (4) Дайте определение понятия «удельная активность фермента». Укажите, с какой целью рассчитывается этот показатель. 12. (4) Укажите, на каком принципе основано измерение ферментативной активности. Назовите, в каких единицах рассчитывается активность ферментов. 13. (4) Охарактеризуйте класс «оксидоредуктазы»: тип катализируемой реакции, общий вид уравнения химической реакции, примеры подклассов. 14. (4) Охарактеризуйте класс «трансферазы»: тип катализируемой реакции, общий вид уравнения химической реакции, примеры подклассов. 15. (4) Охарактеризуйте класс «гидролазы»: тип катализируемой реакции, общий вид уравнения химической реакции, примеры подклассов. 16. (4) Охарактеризуйте класс «лиазы»: тип катализируемой реакции, общий вид уравнения химической реакции, примеры подклассов. 17. (4) Охарактеризуйте класс «изомеразы»: тип катализируемой реакции, общий вид уравнения химической реакции, примеры подклассов. 18. (4) Охарактеризуйте класс «лигазы»: тип катализируемой реакции, общий вид уравнения химической реакции, примеры подклассов. Укажите тип реакции и название класса ферментов, катализирующих следующие химические превращения:
Выберите один правильный ответ: 1. Реакции переноса водорода на любой акцептор, кроме кислорода, катализируют ферменты: А. гидролазы Б. гидроксилазы В. дегидрогеназы Г. гидратазы Д. дегидратазы 2. Реакции восстановления субстратов за счет НАД(Ф)Н в качестве донора водорода катализируют ферменты: А. гидратазы Б. дегидратазы В. гидролазы Г. гидроксилазы Д. редуктазы 3. Реакции переноса фосфорильных остатков с АТФ на органические соединения катализируют ферменты: А. фосфатазы Б. синтетазы В. эстеразы Г. мутазы Д. киназы 4. Реакции взаимопревращения субстратов, содержащих несколько асимметрических атомов углерода, катализируют ферменты: А. эстеразы Б. цис-транс-изомеразы В. рацемазы Г. эпимеразы Д. монооксигеназы 5. Реакции изменения конфигурации молекулы субстрата относительно двойной связи катализируют ферменты: А. лиазы Б. цис-транс-изомеразы В. рацемазы Г. эпимеразы Д. дегидрогеназы 6. К классу оксидоредуктаз относятся: А. мутазы Б. гидроксилазы В. рацемазы Г. эпимеразы Д. эстеразы 7. К классу гидролаз относятся: А. гидратазы Б. дегидратазы В. дегидрогеназы Г. гидроксилазы Д. эстеразы 8. К классу гидролаз относятся ферменты, катализирующие реакции: А. разрыва сложноэфирной связи Б. окисления спиртовой группы В. переноса фосфатной группы Г. присоединения воды к месту разрыва двойной связи Д. отщепления воды с образованием двойной связи 9. К классу лиаз относятся: А. карбоксилазы Б. дегидрогеназы В. пептидазы Г. дегидратазы Д. рацемазы 10. К классу изомераз относятся: А. гидратазы Б. гидроксилазы В. рацемазы Г. киназы Д.карбоксилазы 11. К классу лигаз относятся: А. карбоксилазы Б. гидроксилазы В. диоксигеназы Г. пероксидазы Д. монооксигеназы 12. Лигазы катализируют реакции: А. окислительно-восстановительные Б. изомеризации В. гидролиза Г. синтеза с использованием энергии гидролиза АТФ Д. переноса функциональных групп 13. Карбоксилазы катализируют реакции: А. присоединения Н2О Б. присоединения СО2 В. окисления Г. восстановления Д. переноса остатков карбоновых кислот 14. Киназы катализируют реакции: А. переноса аминогруппы Б. переноса ацетильной группы В. переноса фосфатной группы Г. переноса метильной группы Д. отщепления фосфатной группы 15. Мутазы катализируют реакции: А. внутримолекулярного переноса функциональной группы Б. цис- транс-изомеризации В. внутримолекулярного окисления-восстановления Г. превращения D-изомеров в L-изомеры Д. превращения L-изомеров в D-изомеры 16. Алкогольдегидрогеназа относится к классу: А. изомераз Б. гидролаз В. трансфераз Г. оксидоредуктаз Д. лигаз 17. Пептидазы (пепсин, трипсин) относятся к классу: А. трансфераз Б. лиаз В. лигаз Г. изомераз Д. гидролаз 18. Пируваткиназа относится к классу: А. трансфераз Б. лиаз В. лигаз Г. изомераз Д. Гидролаз Выберите все правильные ответы: 19. Ферменты обладают следующими свойствами: А. расходуются в процессе реакции Б. способны смещать химическое равновесие обратимой реакции В. ускоряют наступление химического равновесия обратимой реакции Г. катализируют только энергетически возможные реакции Д. снижают энергию активации реакции 20. Ферменты обладают следующими свойствами: А. не расходуются в процессе реакции Б. способны смещать химическое равновесие обратимой реакции В. ускоряют наступление химического равновесия обратимой реакции Г. катализируют только энергетически возможные реакции Д. снижают энергию активации реакции 21. Сходство ферментов с небиологическими катализаторами заключается в том, что: А. ферменты катализируют энергетически возможные реакции Б. энергия химической системы остается постоянной В. в ходе катализа направление реакции не изменяется Г. ферменты не расходуются в процессе реакции Д. скорость ферментативной реакции может регулироваться 22. Сходство ферментов с небиологическими катализаторами заключается в том, что: А. ферменты катализируют энергетически возможные реакции Б. энергия химической системы остается постоянной В. в ходе катализа направление реакции не изменяется Г. ферменты расходуются в процессе реакции Д. скорость ферментативной реакции может регулироваться 23. Отличия ферментов от небиологических катализаторов заключаются в том, что: А. скорость ферментативных реакций выше Б. ферменты обладают высокой специфичностью В. в ходе катализа направление реакции не изменяется Г. ферменты не расходуются в процессе реакции Д. скорость реакции может регулироваться 24. Отличия ферментов от небиологических катализаторов заключаются в том, что: А. скорость ферментативных реакций выше Б. ферменты обладают высокой специфичностью В. в ходе катализа направление реакции не изменяется Г. ферменты расходуются в процессе реакции Д. скорость реакции может регулироваться 25. Доказательством белковой природы ферментов являются: А. положительная реакция гидролизата с нингидрином Б. положительная биуретовая реакция В. подвижность в электрическом поле Г. неспособность к диализу Д. способность ускорять химическую реакцию 26. Ферменты обладают свойствами: А. олигодинамичности Б. субстратной специфичности В. обратимости Г. зависимости активности фермента от рН среды Д. способности смещать химическое равновесие 27. Скорость ферментативной реакции зависит от: А. температуры Б. рН среды В. концентрации ферментативного белка Г. концентрации субстрата Д. концентрации неконкурентных ингибиторов 28. Для определения ферментативной активности используются методы: А. гравиметрические Б. титриметрические В. флуориметрические Г. спектрофотометрические Д. полярографические 29. Ферментативная активность измеряется в единицах: А. общей активности Б. удельной активности В. абсолютной активности Г. относительной активности Д. молекулярной активности 30. Для того, чтобы определить общую активность фермента, нужно знать: А. разность концентраций субстрата до и после инкубации Б. степень разведения биоматериала В. количество белка в пробе Г. количество биоматериала, взятого на анализ Д. время инкубации пробы 31. Для того, чтобы определить удельную активность фермента, нужно знать: А. разность концентраций субстрата до и после инкубации Б. степень разведения биоматериала В. количество белка в пробе Г. количество биоматериала, взятого на анализ Д. время инкубации пробы 32. К классу оксидоредуктаз относятся: А. гидроксилазы Б. монооксигеназы В. гликозидазы Г. дегидрогеназы Д. оксидазы 33. К классу гидролаз относятся: А. дегидратазы Б. эстеразы В. гликозидазы Г. фосфатазы Д. дегидрогеназы 34. К классу изомераз относятся: А. рацемазы Б. эпимеразы В. эстеразы Г. редуктазы Д. киназы Тема: структурно-функциональная организация ферментов. Регуляция активности ферментов Вопросы открытого типа 1. (4) Дайте определение понятий «простые и сложные ферменты». Приведите примеры. 2. (4) Дайте определение понятия «коферменты». Укажите принцип классификации коферментов. Назовите группы, на которые делятся коферменты. Приведите примеры. 3. (4) Охарактеризуйте роль ионов металлов в регуляции активности ферментов. Приведите примеры. 4. (4) Перечислите витаминные коферменты и укажите витамины, которые входят в их состав. 5. (4) Назовите витаминные коферменты, участвующие в окислительно-восстановительных реакциях. Укажите название класса ферментов, катализирующих эти реакции. 6. (4) Укажите названия и функции коферментов, в состав которых входят витамины: пиридоксин, фолиевая кислота, пантотеновая кислота. 7. (4) Укажите названия и функции коферментов, в состав которых входят витамины: B1, B12, биотин. 8. (4) Приведите примеры невитаминных коферментов и назовите типы химических реакций, в которых они участвуют. 9. (4) Дайте определение понятия «активный центр фермента». Назовите участки, входящие в состав активного центра, и укажите их функции. 10. (4) Перечислите типы химических связей, формирующих фермент-субстратный комплекс. Укажите две модели, описывающие взаимодействие субстрата с активным центром. 11. (4) Дайте определение понятия «аллостерический центр фермента» и укажите его функцию. 12. (4) Дайте определение понятия «активаторы» и «ингибиторы ферментов». Приведите примеры. 13. (4) Укажите отличия обратимого и необратимого ингибирования ферментов. Приведите примеры. 14. (4) Укажите отличия конкурентного и неконкурентного ингибирования ферментов. 15. (4) Объясните механизм регуляции активности ферментов по принципу отрицательной обратной связи. Приведите пример. 16. (4) Объясните механизм регуляции ферментативной активности путём фосфорилирования-дефосфорилирования. Приведите пример. 17. (4) Дайте определение понятия «проферменты». Приведите примеры. Укажите механизм активации проферментов. 18. (4) Объясните механизм регуляции ферментативной активности путём частичного протеолиза. Приведите пример. 19. (4) Объясните механизм регуляции ферментативной активности с помощью белок-белковых взаимодействий. Приведите пример. 20. (4) Дайте определение понятия «изоферменты». Приведите примеры. Укажите диагностическое значение определения изоферментного спектра в крови. 21. (4) Охарактеризуйте структурную организацию изоферментов лактатдегидрогеназы. Укажите методы их разделения. 22. (4)Объясните, в чем заключается биологический смысл объединения нескольких ферментов в мультиферментные комплексы. Приведите пример мультифермента. 23. (4) Охарактеризуйте структурную организацию пируватдегидрогеназного комплекса: перечислите ферменты, назовите коферменты и витамины, входящие в их состав. 24. (4) Дайте определение понятия «маркерные (индикаторные) ферменты». Приведите примеры и укажите их диагностическое значение. Выберите один правильный ответ: 1. Белковая часть сложного фермента называется: А. мультифермент Б. кофермент В. изофермент Г. апофермент Д. профермент 2. Нуклеотидным коферментом является: А. тиаминдифосфат Б. тетрагидрофолиевая кислота В. аденозинтрифосфат Г. биотин Д. пиридоксальфосфат 3. Витаминным коферментом является: А. аденозинтрифосфат Б. гуанозинтрифосфат В. глутатион Г. уридинтрифосфат Д. тиаминдифосфат 4. Пиридоксальфосфат – кофермент одной из следующих ферментативных реакций: А. активация и перенос СО2 Б. окисление – восстановление В. перенос аминогрупп Г. перенос фосфатных групп Д. декарбоксилирование α-кетокислот 5. Тиаминдифосфат – кофермент одной из следующих ферментативных реакций: А. активация и перенос СО2 Б. окисление – восстановление В. перенос аминогрупп Г. перенос фосфатных групп Д. декарбоксилирование α-кетокислот 6. Биотин – кофермент одной из следующих ферментативных реакций: А. активация и перенос СО2 Б. окисление – восстановление В. перенос аминогрупп Г. перенос фосфатных групп Д. декарбоксилирование α-кетокислот 7. Лиганд, с наибольшей вероятностью взаимодействующий с активным центром фермента, представленного на схеме:  8. Лиганд, с наибольшей вероятностью взаимодействующий с активным центром фермента, представленного на схеме:  9. Лиганд, с наибольшей вероятностью взаимодействующий с активным центром фермента, представленного на схеме:  10. Для разделения молекулярных форм лактатдегидрогеназы можно использовать А. гель-фильтрацию Б. электрофорез В. диализ Г. ультрацентрифугирование Д. аффинную хроматографию 11. Повышение активности ЛДГ1 в крови характерно для заболевания: А. печени Б. почек В. поджелудочной железы Г. миокарда Д. скелетных мышц 12. Повышение активности амилазы в моче характерно для заболевания А. миокарда Б. поджелудочной железы В. скелетной мышцы Г. печени Д. легких Выберите все правильные ответы: 13. Кофермент глутатион содержит аминокислоты: А. глицин Б. глутамат В. цистеин Г. метионин Д. глутамин 14. В окислительно-восстановительных реакциях участвуют коферменты: А. никотинамидадениндинуклеотид Б. флавинмононуклеотид В. флавинадениндинуклеотид Г. глутатион Д. биотин 15. В состав коферментов дегидрогеназ входят витамины: А. тиамин Б. рибофлавин В. биотин Г. пантотеновая кислота Д. никотиновая кислота 16. АТФ (аденозинтрифосфат) может быть использован в качестве кофермента А. трансферазами Б. оксидоредуктазами В. гидролазами Г. лиазами Д. лигазами 17. В реакциях, катализируемых пируватдегидрогеназным комплексом, участвуют: А. тиаминдифосфат Б. биотин В. липоевая кислота Г. HS-КоА Д. ФАД 18. Для конкурентного ингибирования характерно: А. связывание ингибитора с активным центром фермента Б. структурное сходство ингибитора и субстрата В. зависимость степени ингибирования от концентрации ингибитора Г. снижение числа оборотов фермента Д. связывание ингибитора с участком, отличным от активного центра фермента 19. Для неконкурентного ингибирования характерно: А. структурное несходство ингибитора и субстрата Б. связывание ингибитора с активным центром фермента В. снижение активности фермента вследствие изменения конформации активного центра Г. структурное сходство ингибитора и субстрата Д. снижение числа оборотов фермента 20. Для аллостерических ферментов характерно: А. высокая молекулярная масса Б. олигомерность структуры В. наличие регуляторных центров Г. отсутствие активного центра Д. кооперативные конформационные изменения при наличии эффекторов 21. Взаимодействие аллостерического эффектора с ферментом вызывает: А. частичный протеолиз Б. фосфорилирование или дефосфорилирование фермента В. изменение природы образующегося продукта реакции Г. изменение конформации фермента Д. изменение сродства активного центра к субстрату 22. Регуляция скорости ферментативного процесса осуществляется А. изменением количества ферментативного белка Б. путём конкурентного ингибирования В. путём аллостерической регуляции Г. путём фосфорилирования-дефосфорилирования Д. увеличением доступности субстратов 23. Наличие проферментных форм характерно для ферментов: А. пепсина Б. химотрипсина В. эластазы Г. пируватдегидрогеназы Д. энтерокиназы 24. У больных панкреатитом в крови повышается активность ферментов: А. лактатдегидрогеназы Б. пируватдегидрогеназы В. урокиназы Г. амилазы Д. трипсина Раздел:БИОХИМИЯ ПИТАНИЯ И ПИЩЕВАРЕНИЯ. Тема: КОМПОНЕНТЫ ПИЩЕВОГО РАЦИОНА. КОФЕРМЕНТНЫЕ ФУНКЦИИ ВОДОРАСТВОРИМЫХ ВИТАМИНОВ. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ ЖИРОРАСТВОРИМЫХ ВИТАМИНОВ. Вопросы открытого типа 1. (4) Перечислите основные компоненты пищи. От чего зависят суточные потребности в различных нутриентах? Что такое «сбалансированный пищевой рацион»? 2. (4) Какие компоненты пищевого рациона называют незаменимыми? Какие группы незаменимых нутриентов должен включать сбалансированный рацион? 3. (4) Охарактеризуйте углеводы как продукт питания. (источники углеводов, качественный состав пищевых углеводов, возможности усврения, использование в организме, суточная потребность). 4. (4) Охарактеризуйте белки как продукт питания (пищевые источники белков, качественный состав пищевых белков, возможности усвоения, использование в организме, суточная потребность). 5. (4) Охарактеризуйте липиды как продукт питания (пищевые источники липидов, качественный состав пищевых липидов, возможности усвоения, использование в организме, суточная потребность). 6. (4) Перечислите неорганические компоненты пищевого рациона. Какую роль выполняют в организме различные неорганические компоненты пищевого рациона? 7. (4) Дайте определение понятия «витамины» Как классифицируют витамины? Приведите примеры витаминов различных классов? 8. (4) Перечислите источники витаминов для человека? Перечислите причины витаминной недостаточности. Дайте определение понятия «гиповитаминоз». 9. (4) Дайте определение понятия «провитамины». Приведите примеры провитаминов. Дайте определение понятия «антивитамины». Приведите пример антивитамина. Дайте определение понятия «гипервитаминоз». Какие нарушения наблюдаются в организме при гипервитаминозе Д? 10. (4) Приведите все названия этого витамина и все полные названия кофермента, в состав которого входит этот витамин. В каких реакциях принимает участие этот кофермент. Назовите основные пищевые источники этого витамина.  11. (4) Приведите все названия этого витамина и полные названия всех коферментов, в состав которых входит этот витамин. В каких реакциях принимают участие эти коферменты. Назовите основные пищевые источники этого витамина.  12. (4) Приведите все названия этого витамина. В каких реакциях принимает участие этот витамин. Назовите основные пищевые источники этого витамина. Какие процессы нарушаются при дефиците этого витамина в организме.  13. (4) Приведите все названия этого витамина и полное название кофермента, в состав которого входит этот витамин. В каких реакциях принимает участие этот кофермент. Назовите основные пищевые источники этого витамина.  14. (4) Приведите все названия этого витамина и полные названия всех коферментов, в состав которого входит этот витамин. В каких реакциях принимают участие эти коферменты. Назовите основные пищевые источники этого витамина.  15. (4) Приведите все названия этого витамина. Опишите его биологическую роль. Из какого провитамина, где и как образуется активная форма этого витамина в организме человека. Какие процессы нарушаются при дефиците этого витамина в организме.  16. (4) Опишите биологическую роль витамина А. Из какого провитамина образуется активная форма этого витамина. Назовите основные пищевые источники этого витамина. Какие процессы нарушаются при недостатке этого витамина в организме, 17. (4) Опишите биологическую роль витамина К, в каких реакциях принимает участие этот витамин. Назовите основные источники этого витамина. Какие процессы нарушаются при недостатке этого витамина в организме. Выберите один правильный ответ: 1. Отрицательный азотистый баланс наблюдается на рационе дефицитном по аминокислот: А. пролин Б. глицин В. лизин Г. глутамин Д. аланин 2. АТФ-зависимые реакции протекают при участии ионов: А. железа |
||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
